در اوائل قرن 15، ازبورن پروتئینهای گندم را بر اساس قابلیت انحلال آنهادر حلالهای مختلف تقسیمبندی کرد: آلبومین محلول در آب، گلوبولینها محلول در نمک طعام، گلیادین محلول در الکل اتیلیک، گلوتنین محلول در اسید استیک و بخش باقیماندهای از گلوتنین که در کلرور جیوه و بتا مرکاپتو اتانول قابل حل است. آلبومین و گلوبولین بیشتر در گیاهک و پوسته وجود دارند و از پروتئینهای غیر ذخیرهای محسوب میشوند. گلیادین و گلوتنین که رویهم گلوتن[1] (مشتق از کلمه glu به معنای چسب و ایجاد حالت چسبندگی در خمیر) را تشکیل میدهند، قسمت عمده پروتئینهای آندوسپرم هستند که حدود 80% پروتئینهای آندوسپرم (گلوتنینها حدود 50% و گلیادینها حدود 30%) را شامل میشوند (گرامی، 1372). این گروه از پروتئینها، بیشترین تاثیر را بر خصوصیات قدرت و الاستیسیته خمیر میگذارند. به طور کلی ترکیب پلیپپتیدی گلوتنین، گلیادین و لیپید، بعنوان ماده ویسکوالاستیک برجای مانده پس از زدودن نشاسته ازخمیر (طی فرآیند شستن خمیر) شناخته میشود که گلوتن نام دارد.
پروتئینهای دانه گندم را میتوان بر اساس وزن مولکولی هم طبقهبندی کرد: گلوتنینها پروتئینهای پلیمری هستند که زیر واحدهای آنها بوسیله پیوندهای دیسولفیدی بینمولکولی و درونمولکولی به یکدیگر متصل میشوند و به خمیر حالت کشسانی میدهند. وزن مولکولی این گروه از پروتئینها از صد هزار تا چند میلیون دالتون میرسد.
گروه دیگری از پروتئینهای گلوتن، گلیادینها هستند که وزن مولکولی آنها25000 تا 75000 دالتون است. آنها فقط دارای باندهای دیسولفیدی درون مولکولی هستند و به وسیله نیروهای غیرکووالانسی با پلیمر گلوتن پیوند دارند. این گروه از پروتئینها بر اساس تحرکشان در الکتروفورز با ژل پلی اکریل آمید به چهار گروه α، β، γ و d تقسیمبندی میشوند
